Peptide und Proteine stellen vermutlich die breiteste strukturelle und funktionelle Variabilität von allen Klassen biologisch aktiver Makromoleküle dar. Es wird angenommen, dass biologische Funktionen wie das Altern und die Fortpflanzung, Enzym-Hemmung, Blutdruck, Glucosemetabolismus, Körpertemperatur, Schmerzlosigkeit, das Lernen und Erinnerungsvermögen von Peptiden reguliert werden.

 

Synthetisch hergestellte Peptide stellen bei der Analyse von natürlichen Peptiden und Proteinen wichtige Hilfsmittel dar. Seit Emil Fischer's bahnbrechenden Entdeckungen Anfangs des zwanzigsten Jahrhunderts1), wurden die Methoden zur synthetischen Herstellung von Peptiden kontinuierlich verbessert. Diese Fortschritte beinhalten die Entwicklung von selektiv entfernbaren Schutzgruppen 2), die komplette Synthese von biologisch aktiven Peptiden 3), effizienteren, nützlicheren Kupplungsreagenzien 4) und die Benutzung von unlöslichen Harzen (Resins), welche für die Vereinfachung des Syntheseprozesses und die Erhöhung der Syntheseprozessgeschwindigkeit hervorragend geeignet sind 5). Diese Fortschritte führten zur Synthese von grossen Polypeptiden, bestehend aus bis zu 140 Aminosäuren.

 

Nach wie vor stellt die Synthese von Peptiden ein herausforderndes und teures Unterfangen dar. Das Thema "Peptidsynthese" wurde in der Vergangenheit sehr umfassend bearbeitet. Hier sollen lediglich einige relevante Aspekte, welche für das synthetische Arbeiten von Wichtigkeit sein können, aufgezeigt werden.